La llave: proteasas de corte de furina. ¿Diseñando antivirales de "amplio espectro"?

En la figura pueden ver que hay unas proteinas de corte de furinas, señaladas con la flecha. En la infección y posterior desarrollo de la enfermedad hay dos cleavage. 1 Producido por dichas Proteasas dependientes de furina. Que escinden la subunidad S1 de la S2. El virus, en una economía de sfuerzo encomiable, usa ésta proteína, que es humana, en su `roopio beneficio. Uno dependiente de furinas, que además es de nuestro organismo, por lo que enzima el virus usa nuestro sistema enzimático para anclarse (S1) y luego fusionarse (S2) y 2) Una proteína de fusión. Hay un cambio conformacional y pasamos de una proteína pre fusión llamada PDB-6VSB a otra proteína de post fusión llamada PDB:6LXT. Si queremos diseñar fármacos «in silicio», usando potejtes supercomputadores , quizás demos posibles antivirales como el Mesilato de Camustat que inhibe a, parecer a la TMPRSS2.

¿Cuándo se produce el «cleavage»? ¿En la superficie de la célula o en el endoplasma? ¿Ese proceso de cambio conformacional va regido por el PH? Un ph muy básico (conseguido por ejemplo tomando HCQ i¿Inhibe el proceso ? Si partimos dela base que el clevage de S1 y S2 es por la proteína de corte de furinas= tenemos algún antiviral a la vista usando supercomputación en programas in silicio.? «in silicio» #drug #hunter Si la proteína S es un trímero, es que sólo puede unirse al receptor o ligando si está en la posición «up»?

¿puede haber un cambio conformacional de S1 a S2 sin cleavage»? La vacuna china Curovac ha dado unos resultados muy pobres, sobre un 50 por ciento sólo de aumento en producción de anticuerpos. Es una vacuna china inactivada con Beta propiolactona inactiva al virus por hacer un *»stripp off» en la subunidad S1. ¿Quizás por eso apenas si genera respùesta inmunógénica.? https://drlopezcorbalan2.blogspot.com/