Las técnicas de VR indican - dicho sea con mucha cautela- que existe una región hidrofóbica en la estructura de la proteína S del SARS-CoV-2 a la que se une el ácido linoleico, que actuaría bloqueando la entrada del Virus que causa la COVID19.
Esta región hidrofóbica estaría constituida por dos resíduos de dos aminoácidos que forman parte de los 1374 aminoácidos que forman la proteína S, en concreto se trataria de fenil alanuina 374, tirosina 369 . lisina 417 y valina , mientras que la cabeza hidrófila del citado ácido ( que es un omega 6), establecería una sólida unión de puentes de hidrógeno con la cabeza hidrofílica del acido linoleico y los aminoácidos glutamina 409 y arginina 408 ( en el vídeo del científico tinerfeño que trabaja en la compañía tecnológica Nanome en Nueva York, aparece en el minuto 2:24.
Ver vídeo de Daniel Griffat.y otro vídeo explicativo de la unión del SARS-CoV-2 a las células epiteliales. Ojo:no endoteliales.
¿Se imaginan hacer enjuagues bucales con aceite de girasol ( que contiene un 62 %) de acido linoleico) e impedir la unión del virus al receptor ACE/2 h?.
¿ curar la enfermedad haciendo gárgaras con aceite de girasol? No caerá esa breva, como dicen en la Huerta de Murcia.
La estructura primaria de S1 y en ella emplazo el RBD – «Receptor Binding Domain» o dominio de unión al receptor- entre los aminoácidos 318 y 510, y, dentro de éste, a la región donde están los seis aminoácidos críticos para la fijación a ACE2, o RBM -«Receptor Binding Motif» o motivo de unión al receptor- entre los aminoácidos 424 y 494. Es decir, el RBD es más amplio y comprende al RBM y a otro sitio interesante con posible afinidad por integrinas a través de una secuencia RGD.
«Receptor Binding Domain» RBG o dominio de unión al receptor- está entre los aminoácidos 318 y 510, y, dentro de éste, a la región donde están los seis aminoácidos críticos para la fijación a ACE2, o RBM -«Receptor Binding Motif» ( lo tienen en ROJO)
o motivo de unión al receptor- entre los aminoácidos 424 y 494.
Las integrinas son glicoproteínas heterodiméricas presentes en las membranas celulares y que cumplen multitud de funciones que no puedo explicar aquí. En el caso de los agentes infecciosos, y en nuestro caso, los virus, las integrinas pueden funcionar como receptores celulares a los que dichos virus pueden fijarse. Pero las integrinas no se unen a un motivo cualesquiera, sino que reconocen pequeños péptidos a los que acoplarse. El más famoso y mejor estudiado, con diferencia, es el tripéptido RGD, donde R es la arginina, G la glicina y D el aspártico, siguiendo la nomenclatura de una letra para cada aminoácido que desarrollara hace muchos años la doctora Margaret Oakley Dayhoff . Esa mínima secuencia de tres aminoácidos, descubierta por Erkki Ruoslahti en los años noventa, es capaz de fijarse a prácticamente cualquier integrina. Como este coronavirus tiene una secuencia RGD en su RBD, se presume que será capaz de fijarse a integrinas presentes en las células del epitelio nasofaríngeo y respiratorio. Las integrinas actúan como receptores de tracción mediante un mecanismo que incorpora al virus al interior de endosomas celulares como paso previo a la liberación de su RNA en el citoplasma tras el mecanismo de clivage y fusión. Si quieres más información sobre RGD e integrinas echa un vistazo al artículo clásico de Ruoslahti «RGD and other recognition sequences for integrins» que aparece en «Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1996, 12: 697–715». Saludos.
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